R. Cesati1, S. Pastori2
1 Laboratorio Analisi . Az. Ospedaliera “Ospedale Civile” di Vimercate, P.O. Carate Brianza
2 Laboratorio Analisi chimico-cliniche e microbiologiche
Az. Ospedaliera “Ospedale Civile” di Vimercate, P.O. Vimercate
La transferrina è una b-globulina che ha la funzione di trasportare il ferro nel plasma. La sua localizzazione nella frazione delle b-globuline risale al 1933. La sua identificazione mediante elettroforesi al 1941, e la sua funzione fisiologica fu scoperta da studi indipendenti di Hulmberg e Laurell (1945) e di Shade e Caroline (1946). Nel 1957 vengono scoperte le prime varianti genetiche nella struttura di questa molecola (1). La transferrina è una glicoproteina di peso molecolare di 79.570 Daltons, composta di una singola catena polipeptidica di 679 aminoacidi (2) che si avviluppa in due compatte regioni strutturali, o domini, ognuno dei quali accoglie in un sito specifico di legame un atomo di ferro ferrico (Fe+++) (3); recenti analisi ai raggi X di un singolo cristallo di transferrina hanno rivelato che i siti di legame per il ferro sono costituiti da due gruppi fenolici (tirosina), uno azotato (istidina), ed un ossigeno carbossilato (aspartato) con carbonato (Figura 1) (4). |
